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Conceptos clave sobre las proteínas

Las proteínas son, sin lugar a duda, el nutriente de la vida. Nada de lo que sucede en el organismo podría sustentarse en modo alguno sin la existencia de las proteínas. Piense en cualquier otro nutriente y trate de recordar cómo es extraído del alimento, la fórmula o el suplemento, cómo luego es distribuido, metabolizado, utilizado o eliminado del cuerpo y en cada uno de esos procesos encontrará una o varias proteínas haciendo posible cada etapa. Es verdad que no se puede vivir solo de proteínas, pero son pocos los nutrientes que están presentes en prácticamente todos los procesos que rigen la vida de las personas. A continuación, describiremos algunos conceptos clave para entenderlas mejor.

 

Que una molécula contenga o este formada por aminoácidos no la convierte necesariamente en una proteína. En la naturaleza existen centenas de compuestos formados por aminoácidos que, a pesar de ello, no alcanzan la categoría de proteína. Arbitrariamente, se ha considerado como proteína a aquellos compuestos integrados por 51 o más aminoácidos. Un ejemplo cotidiano lo constituye la proinsulina, una molécula de 101 aminoácidos que al romperse genera una proteína, la insulina de 51 aminoácidos y un péptido, el péptido C de 50 aminoácidos (1). Ahora bien, ser péptido no significa que este exento de funciones, por el contrario, prácticamente todos los péptidos presentan un comportamiento biológicamente activo que sirve para regular procesos orgánicos importantes como, por ejemplo, la carnitina (una amina cuarternaria) formada por lisina y metionina que es útil para el transporte de ácidos grasos de cadena larga del exterior al interior de las mitocondrias, o la gastrina un péptido de 32 aminoácidos que es a su vez es una hormona que estimula la producción de ácido clorhídrico a nivel gástrico (2).

 

La presencia de nitrógeno en un compuesto tampoco lo convierte en proteína. Es común que muchos de estos compuestos sean considerados erróneamente como proteínas. El ADN, por ejemplo, está compuesto por pares de nucleótidos y cada nucleótido está conformado a la vez por un azúcar, un grupo fosfato y una base (purina o pirimidina) (3); de los elementos citados, solo la base posee nitrógeno, pero su composición ni siquiera se parece a la de un aminoácido. Lo mismo sucede con otros compuestos nitrogenados como el ácido úrico que se obtiene de la metabolización endógena de estas bases nitrogenadas o de la creatinina que es el producto de desecho del metabolismo de la creatinina fosfato, una de las moléculas de reserva energética muscular o de la urea que es sintetizada a partir del residuo de nitrógeno que liberan los aminoácidos cuando son degradados; ninguno de estos compuestos alcanza para ser considerado proteína.

 

La calidad nutricional de la proteína no está circunscrita única y exclusivamente a su valor biológico (VB). El VB de una proteína depende de la cantidad y calidad de aminoácidos esenciales que esta proteína proporcione; una proteína de alto VB debe proporcionar todos los aminoácidos esenciales no solo en número sino en cantidad suficiente para cubrir los requerimientos máximos de un individuo promedio. Bajo esta premisa es posible encontrar proteínas de alto VB tanto de origen animal como de origen vegetal. No obstante, el tema no finaliza aquí porque no solo debe importarnos la presencia de aminoácidos esenciales sino cuántos de estos son realmente absorbidos. La digestibilidad proteica corregida por el score de aminoácidos (PDCAAS) es una medida que nos brinda esta información y ayuda a definir mejor la calidad de una proteína alimentaria. Tomemos como ejemplo a la proteína del grano de soya. Esta proteína tiene un alto VB pero un PDCAAS bajo debido a la presencia de cáscara y otros elementos que puede afectar su digestibilidad a nivel gastrointestinal, por lo tanto, a pesar de tener un VB alto, su PDCAAS solo la ubica en una categoría media en la escala de calidad, a diferencia de la albúmina del huevo que además de presentar un VB alto, también presenta PDCAAS elevado.

 

La proteína alimentaria no solo debe ser extraída también suele ser modificada cuando está destinada a usos especiales. La industria de fórmulas enterales, por ejemplo, debe purificar la proteína del grano de soya (retirar la cáscara y otros elementos) para mejorar su PDCAAS y, por tanto, su utilización biológica; cabe precisar que, aunque este proceso eleva significativamente el PDCAAS de la proteína del grano de soya y la convierte en una proteína de alta calidad nutricional, su aminograma nunca llega a parecerse por completo a aquel de la proteína de la leche de vaca (caseína) o de la clara de huevo (ovoalbúmina)(4). Por otro lado, la caseína presente en las fórmulas enterales también puede ser modificada para adaptarse a las condiciones de digestibilidad gastrointestinal en condiciones clínicas específicas. Cuando la actividad digestiva es plena, las fórmulas enterales contienen caseína en estado polimérico, es decir, prácticamente sin modificación alguna; cuando la actividad digestiva está parcialmente disminuida, las fórmulas enterales ya no contienen caseína íntegra, sino péptidos de caseína, es decir, moléculas más pequeñas que requieren un menor proceso de digestión; cuando la actividad digestiva está ausente, las fórmulas enterales contienen solo aminoácidos que serán absorbidos libremente (5). Otro ejemplo importante de modificaciones físicas a la caseína, lo encontramos en los productos destinados a la alimentación de lactantes. Desde el punto de vista nutricional, la leche humana es el alimento ideal e irremplazable para la alimentación del lactante y tiene una composición diametralmente diferente a aquella de la leche de vaca (tabla 1). La leche de vaca contiene 3 veces más proteína (este aporte elevado puede afectar la función renal del lactante y generar inflamación a nivel intestinal), el doble de caseína (proteína de difícil digestión para el lactante) y 3 a 4 veces menos nitrógeno libre (bajo la forma de nucléotidos esenciales para el neurodesarrollo del lactante). Por esta razón, organismos como el CODEX o la FDA vigilan que los procesos industriales modifiquen la composición de la a leche de vaca para que se asemeje a aquella de la leche humana cuando va a ser empleada en la preparación de productos destinados a lactantes. [Nota. Otras diferencias importantes de la leche de vaca en comparación con la leche humana son: 3 veces menos ácidos grasos poliinsaturados (esenciales para el neurodesarrollo), 10 veces menos oligosacáridos (importantes para la formación de la microbiota intestinal y el neurodesarrollo), de 2 a 4 veces más minerales (incrementa la carga renal de solutos) y de 2 a 3 veces menos vitaminas].

 

 

Tabla 1. Composición proteica de la leche humana en comparación con la leche de vaca.

Composición Leche Humana Leche de vaca
Proteínas (g/dl) 0,89-1,1 3,5
– Caseina (%) 40 82
– Proteínas del suero (%) 60 18
– Nitrógeno no proteico (% de N total) 15-25 6

 

 

La proteína no solo es un componente nutricional importante en las fórmulas destinadas para nutrición enteral, sino que además determina cuál será la estructura molecular de lípidos y de carbohidratos. La estructura molecular de la proteína presente en una formula enteral, sin importar el alimento del que fue extraída será: polimérica, peptídica o elemental. Esta diferencia no debe pasar desapercibida porque determinará el estado en el que encontraremos los demás macronutrientes y además puede determinar al valor final de la osmolaridad del producto. Si la proteína es polimérica, lípidos y carbohidratos podrán estar presentes bajo cualquier grado de complejidad, es decir, en la misma fórmula se pueden encontrar aceites, triglicéridos de cadena media, almidones, oligosacáridos o azúcares.  Si la proteína es péptidica, lípidos y carbohidratos no podrán estar presente bajo la forma polimérica, es decir, en la misma fórmula solo se pueden encontrar como triglicéridos de cadena media, oligosacáridos o azúcares. Finalmente, si la proteína está bajo la forma de aminoácidos, los lípidos y los carbohidratos solo deberán estar presentes en su forma molecular más básica.

 

La proteína no es un nutriente más de la lista, en la práctica todos los demás nutrientes trabajan para ella. Aunque metabólicamente hablando, la glucosa es el combustible principal del cuerpo y está al centro del metabolismo, tanto en personas aparentemente sanas como en enfermas, las proteínas son el nutriente que determina finalmente cuánto lípido y carbohidrato debemos consumir proporcionalmente.  Si consumimos más proteína, por ejemplo, se producirá un incremento en la síntesis de urea de desecho y esto demandará un mayor consumo de agua para poder eliminarla a través de la orina; el metabolismo de la proteína presenta el gasto energético más alto cuando se le compara con el gasto energético de metabolizar lípidos o carbohidratos, por lo cual, más aporte de proteína sin energía para que sea utilizada, es una práctica que garantiza un uso ineficiente de la proteina. En este orden de ideas y con todas sus limitaciones, herramientas como el balance nitrogenado siguen siendo empleadas para entender de alguna manera el dinamismo del nitrógeno en el cuerpo, lamentablemente, existen errores conceptuales que podrían llevarnos a interpretar erróneamente sus resultados. [Nota. Un balance nitrogenado positivo, no necesariamente indica que estemos formando tejido]. La relación entre el aporte de nitrógeno y el aporte de energía no proteica (a partir de lípidos y carbohidratos) es otra relación que, aunque cuestionada, sigue siendo útil y referencial para proporcionar un aporte de energía que permita que la proteína sea empleada racionalmente por el cuerpo.

 

En realidad, el tema “proteínas” es amplio, diverso, complejo y apasionante. La compresión promedio del este, todavía, está lejos de ser adecuada. Existen demasiados errores conceptuales alrededor de las proteínas. La cuantificación numérica y las guías de práctica no siempre tienen la respuesta a todas las preguntas, no obstante, existen y debemos analizarlas en el contexto apropiado. Un concepto final, mientras más entienda la dinámica de las proteínas estoy convencido que entenderá de mejor manera la dinámica de la vida.

 

 

 

 

Robinson Cruz

Director IIDENUT

Nutricionista Clínico

Especialista en Bioquímica Nutricional

 

 

 

Referencias Bibliográficas

  1. Weiss M, Steiner DF, Philipson LH. Insulin Biosynthesis, Secretion, Structure, and Structure-Activity Relationships. [Updated 2014 Feb 1]. In: Feingold KR, Anawalt B, Boyce A, et al., editors. Endotext [Internet]. South Dartmouth (MA): MDText.com, Inc.; 2000-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK279029/
  2. Prosapio JG, Sankar P, Jialal I. Physiology, Gastrin. [Updated 2020 Apr 25]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2020 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK534822/
  3. National Human Research Instituto. Nucleotide. Visto en https://www.genome.gov/genetics-glossary/Nucleotide
  4. Savino P. Knowledge of Constituent Ingredients in Enteral Nutrition Formulas Can Make a Difference in Patient Response to Enteral Feeding Nutrition in Clinical Practice Volume 33 Number 1. February 2018 90–98
  5. Cámara-Martos F, Iturbide-Casas, M. Enteral Nutrition Formulas: Current Evidence and Nutritional Composition. Nutrients in Beverages. Volume 12: The Science of Beverages. 2019, Pages 467-508.
  6. Ballard, O, Morrow A. Human Milk Composition: Nutrients and Bioactive Factors. Pediatr Clin North Am. 2013 Feb; 60(1): 49–74.

 

 

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